拜谱生物

400-820-8531
research service
科研服务
首页 > 科研服务 > 修饰组学 > N-糖基化体现组
N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
碳水子自身的的多样化性和许许多多N-glycoproteins低呈现能力因此对N-glycosylation框架的分析最简单的方法的陈述最为麻烦。在检则低丰度的N糖基化绘制语血清或肽段时,至少夹杂非常多的未绘制语的血清肽断,这很会将低丰度的糖基化绘制语血清肽段的信号灯掩藏。凝素亲和法是近年糖血清质组学中采用较广泛的拆分丰度最简单的方法。凝集素(lectin)是类糖紧密根据在一起实际血清质,能爱情专一辨别某种专项 框架的单糖或聚糖中既定的糖基回文序列而与之紧密根据在一起实际,想一想与糖链不可逆转非共价紧密根据在一起实际,糖血清或糖肽被凝集素捕捉到此后,大多数用既定的单糖顺利通过竞争性紧密根据在一起实际凝集素将糖血清或糖肽洗刷起来。 球高淀粉酶可以通过酶解后合理充分利用凝集素(lectin)含有N-糖基化肽段,但是用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中除去接入在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该工作引致Asn原子核量上升2.9890Da。最后一步用高表面粗糙度LC-MS质谱仪检测工具脱糖后的肽段,可以通过索引资料库,核定脱糖后原子核量和它理论知识原子核量的變化或者糖基化突显肽段的队列,而使来选定该球高淀粉酶的N-糖基化位点。N-糖基化位点来选定最后,再合理充分利用label-free的的基本原理对其来降钙素原检测剖析。

image.png

产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
想关货品
蛋白鉴定,蛋白质组,多肽组学,靶向蛋白质,修饰蛋白质组,代谢组,非靶代谢,靶向代谢,医学全靶代谢,植物广靶代谢,测序,转录组,基因组,微生物组,ncRNA,IP-seq,生信分析
拜谱生物 拜谱生物 拜谱生物 拜谱生物 拜谱生物